8 800 333-39-37
Ваше имя:
Номер телефона:
Home » Misc » Какой нахлест у ондулина

Какой нахлест у ондулина


Ондулин: инструкция по монтажу кровли

Ондулин — это современный листовой кровельный материал. Внешне он похож на обычный асбестоцементный шифер, но весит значительно меньше. Производится из экологически чистых компонентов: целлюлозных волокон, битума и полимеров.

Монтаж Ондулина можно выполнить своими руками без специальной подготовки, достаточно следовать инструкции производителя и нашим советам.

Легкость материала позволяет проводить ремонт кровли поверх старого покрытия: шифера, металла, рубероида, не создавая дополнительную нагрузку на стропильную систему.

Холодная крыша или утепленная мансарда

Одним из положительных качеств материала является его водонепроницаемость. Поэтому для хозяйственных построек можно укладывать Ондулин непосредственно на обрешетку. Если же необходима дополнительная защита от влаги рекомендуется использовать гидроизоляционную пленку.

Для утепленной мансарды кровельный пирог под Ондулин выполняется по другой схеме. Она подробно описана в инструкции от производителя и предусматривает следующие этапы.

  1. Укладка гидроизоляции и крепление обрешетки.
  2. Монтаж контробрешетки и листов Ондулина. Свес должен выступать от края обрешетки на 35 мм.
  3. Укладка утеплителя. Это может быть минеральная вата, полимерные материалы или жидкие заполнители.
  4. Монтаж пароизоляции и черновая отделка мансарды.

Следует предусмотреть защиту кровельного пирога с торцов. Для этого необходимо использовать доборные элементы.

Подготовка основания и монтаж обрешетки

Обрешетку под Ондулин делают из пиломатериалов хвойных пород, в основном сосны. Шаг и тип обрешетки зависит от угла наклона кровли. Производитель рекомендуется применять доски, толщина которых варьируется от 25 до 30 мм или брус 50х50 мм.

Для листов Ондулин Smart и DIY рекомендованы следующие типы основания:

  • от 5 до 10° — обрешётка должна быть сплошной. Ондулин настилают с боковым нахлёстом в 2 волны и концевым нахлёстом 30 см;
  • от 10 до 15° — шаг обрешётки должен быть 45 см, концевой нахлёст — 20 см, боковой — 1 волна;
  • 15° и более — шаг обрешётки равен 61 см, концевой нахлёст — 17 см, боковой — 1 волна.

Разница между моделями заключается в полезной площади кровельного покрытия. Чем больше угол наклона крови – тем меньше нахлест для каждого листа. При этом полезная площадь варьируется:

  • Для Smart – от 1,254 до 1,565 кв. м;
  • Для DIY – от 0,941 до 1,22 кв. м.

В отдельной статье мы рассказывали, как рассчитать количество листов Ондулина на крышу.

Укладка листов и их крепление

Листы Ондулина крепятся к обрешетке при помощи специальных гвоздей с широкой шляпкой. Их длина составляет 70 мм, а диаметр — 3,1 мм. Цвет выбирается исходя из оттенка кровельного материала. Для модели Smart производитель рекомендует использовать 20 шт. на лист, для DIY – 15 шт.

Дополнительно в конструкции предусмотрены замки для сцепления листов друг с другом. Величина концевого нахлеста зависит от угла ската и указана выше.

Укладка Ондулина начинается с края, который испытывает меньшие ветровые нагрузки (смотрите схему на рисунке). Первый лист монтируется у карниза и крепится на 2-3 гвоздя. Это необходимо для дальнейшей корректировки положения.

Последующий лист устанавливается на ряд выше. Он должен располагаться в шахматном порядке, т.е. вертикальные стыки не должны находиться на одной линии. Для этого первый лист каждого чётного ряда разрезается пополам по длинной стороне. Это улучшает герметичность и устойчивость кровли к нагрузкам.

После укладки четырех листов на первых двух рядах монтируется пятый в третьем. После этого проверяется положение и выполняется окончательная фиксация.

Порядок забивания гвоздей

  1. Гвозди устанавливаются по четырем углам.
  2. Для крайней волны, находящейся в нахлесте, крепление выполняется вместе с установкой следующего листа.
  3. Низ крепится к обрешетке на каждой волне, для остальных рядов – через одну.

Монтаж Ондулина проводится при температуре от 0 до +30 °С .

Крепление доборных элементов

Доборные элементы переназначены для организации различных узлов кровли и обеспечивают ее защиту от внешних факторов – влаги, ветра и снега. Для монтажа этих элементов необходимо ознакомиться с их классификацией и спецификой крепления:

  • Щипец — необходим для защиты фронтона. Величина нахлеста – 10 — 15 см;
  • Внутренний излом — монтируется на месте соединения двух скатов. Элементы заходят друг на друга на 15 см. Для изоляции используется двухсторонняя битумная лента;
  • Конёк — прибивается к нижележащим листам Ондулина. Нахлест – 12,5 см;
  • Ендова. Под нее делается сплошная обрешетка.

Этих компонентов достаточно, чтобы самостоятельно сделать кровлю любой сложности. Во избежание появления дефектов необходимо применять расходные материалы, рекомендуемые производителем.

полезный размер листа с учетом нахлеста, рабочая ширина, стандартная площадь

Содержание:

Особенности изготовления ондулина
Размер листа с учетом нахлеста - полезная ширина
Сильные стороны ондулина

Ондулин, или еврошифер, относится к числу наиболее надежных кровельных материалов. Давайте рассмотрим более подробно, еврошифер - что это, какие преимущества у этого материала. Во время проведения расчетных мероприятий потребуется знание стандартного размера ондулина: это даст возможность избежать недостач или излишков во время укладки кровли.


Особенности изготовления ондулина

Давайте узнаем, из чего состоит ондулин, какие материалы используются при производстве. Свое название ондулиновые листы получили от французской компании «Onduline», которая владеет патентом на данную продукцию. Материал ондулин состоит исключительно из безопасных и экологически чистых компонентов, выгодно отличаясь в этом отношении от традиционного шифера из асбестоцемента.

Для изготовления материала применяется чистая целлюлоза: для ее пропитки используется нефтяной битум и эфирные смолы. Не так давно появилась итальяно-французская разработка «ондувилл». Имея аналогичный с ондулином состав, этот новый материал имитирует керамическую черепицу.


Для производства ондулина применяются следующие операции:

  1. Очистка целлюлозы. Из ее состава удаляется мусор и примеси. Затем вещество замачивается в воде, с разведенными в ней пигментами и модификаторами. Полученное сырье называется «пульпа».
  2. Обработка пульпы. Технические характеристики ондулина предусматривают обработку на специальном конвейере, где материал прессуют до толщины 3 мм. Высохнув и затвердев, пульпа приобретает специфическую волнистость.
  3. Пропитка битумом. Целлюлозную основу площадью 1,9 м2 пропитывают с помощью нефтяного битума.
  4. Штабелировка готового материала. В качестве упаковки применяется термоусадочная пленка, оснащенная этикеткой и сопроводительной информацией.

Размер листа с учетом нахлеста - полезная ширина

Очень удобно то, что ондулин всегда выпускается в стандартных размерах. В случае обнаружения отклонений по ширине или длине волнистых листов можно сделать вывод, что скорее всего речь идет о подделке вопросительного качества. Имея на руках информацию о полезном размере листа ондулина, довольно просто провести расчет конечного количества покрытия.


Стандартный размер листа ондулина:

  • Рабочая ширина ондулина – 950 мм. Очень удобный размер, чтобы оформить кровлю малой и средней площади.
  • Длина – 2000 мм. Круглое число делает расчет материала очень простым.
  • Толщина – 3 мм. Допускаются небольшие отклонения по данному параметру.
  • Высота волны профиля – 36 мм.
  • Вес одного листа – 6 кг. Одного квадратного метра – 4 кг.
  • Площадь листа – 1,9 м2.
  • Полезная площадь ондулина смарт – 1,6 м2. При этом учтены вертикальные и горизонтальные нахлесты.


Вооружившись информацией об общей площади кровельных скатов, для подсчета количества листов ондулина не потребуется значительные усилия. Все, что нужно – разделить площадь кровли на показатель полезной площади одного листа (1,6). Для компенсации на обрезание к полученной сумме добавляется 15%. Также не следует забывать о корректировке размера листа ондулина с учетом нахлеста: на это влияет угол уклона скатов. В таком случае полезная ширина ондулина будет отличаться от рабочей. При расчете полезной ширины листа ондулина от стандартного показателя отнимается размер бокового нахлеста.

Сильные стороны ондулина

Первоначально функция ондулиновых листов сводилась исключительно к осуществлению быстрого ремонта и заделке протечек на шиферных, черепичных и металлических кровлях. По ходу применения практика показала, что еврошифер вполне пригоден в качестве самостоятельного кровельного материала.


Этому поспособствовали следующие его качества:

  1. Малый вес. Без преувеличения можно сказать, что ондулин – наиболее легкий материал для крыши. Это позволяет осуществлять его укладку прямо на старый шифер или профилированный лист без проведения демонтажных мероприятий.
  2. Продолжительность службы. Ондулиновая кровля способна безболезненно перенести до 100 заморозок и разморозок, что позволяет производителю давать гарантию на 25 лет. Как показывает практика, еврошифер служит не менее 50 лет.
  3. Хорошая прочность. Наличие волнистого профиля позволяет материалу иметь несущую способность в 650 кг/м2. Ему не страшны снеговые нагрузки до 300 кг/м2.
  4. Гидрофобность. Ондулин не пропускает и почти не впитывает воду, что позволяет гарантировать надежную защиту стропильной конструкции от намокания.
  5. Звукоизоляция. Поверхность еврошифера обладает шумопоглощающими характеристиками. На такой крыше почти неслышен дождь, град или сильный ветер.

Выбирая ондулин в качестве кровельного покрытия, важно учесть тот факт, что этот материал является горючим. Производитель не рекомендует при эксплуатации превышать температурный режим в + 110 градусов, иначе листы начнут деформироваться. Исходя из этого, еврошифер не следует использовать на банях, беседках с мангалами, жилищах с каминами и твердотопливными печами.



Различные и перекрывающиеся функции рецепторов инсулина и IGF-I

Обзор

. 2001 Декабрь; 22 (6): 818-35.

doi: 10.1210/едрв.22.6.0452.

Дж Накаэ 1 , Y Kido, D Accili

принадлежность

  • 1 Диабетический центр Наоми Берри, медицинский факультет Колледжа врачей и хирургов Колумбийского университета, Нью-Йорк, Нью-Йорк 10032, США.
  • PMID: 11739335
  • DOI: 10.1210/едрв.22.6.0452

Обзор

J Nakae et al. Эндокр Рев. 2001 Декабрь

. 2001 Декабрь; 22 (6): 818-35.

doi: 10.1210/едрв.22.6.0452.

Авторы

Дж Накаэ 1 , Ю Кидо, Д Акчили

принадлежность

  • 1 Диабетический центр Наоми Берри, медицинский факультет Колледжа врачей и хирургов Колумбийского университета, Нью-Йорк, Нью-Йорк 10032, США.
  • PMID: 11739335
  • DOI: 10.1210/едрв.22.6.0452

Абстрактный

Целенаправленные генные мутации установили различные, но перекрывающиеся роли в развитии рецепторов семейства инсулина/ИФР. Рецептор IGF-I опосредует действие IGF-I и IGF-II на пренатальный рост и действие IGF-I на постнатальный рост. Рецептор инсулина опосредует пренатальный рост в ответ на IGF-II и постнатальный метаболизм в ответ на инсулин. У грызунов, в отличие от человека, инсулин не участвует в эмбриональном росте до поздних сроков гестации. Способность рецептора инсулина действовать как добросовестный IGF-II-зависимый стимулятор роста подчеркивается его спасением мышей с двойным нокаутом Igf1r/Igf2r. Таким образом, IGF-II является настоящим бифункциональным лигандом, способным стимулировать передачу сигналов как инсулина, так и рецептора IGF-I, хотя и с разной активностью. Напротив, IGF-II/катион-независимый маннозо-6-фосфатный рецептор регулирует клиренс IGF-II. Задержка роста мышей, лишенных рецепторов IGF-I и/или инсулина, связана с уменьшением числа клеток в результате снижения пролиферации. Данные, полученные на генетически модифицированных мышах, не подтверждают мнение о том, что рецепторы инсулина и IGF способствуют клеточной дифференцировке in vivo или что они необходимы для раннего эмбрионального развития. Фенотипы мутаций гена рецептора инсулина у людей и мышей указывают на важные различия между ролями инсулина и его рецептора в развитии у двух видов.

Похожие статьи

  • Направленные генные мутации определяют роль рецепторов инсулина и IGF-I в эмбриональном развитии мышей.

    Accili D, Nakae J, Kim JJ, Park BC, Rother KI. Акчили Д. и др. J Pediatr Endocrinol Metab. 1999 г., июль-август; 12(4):475-85. doi: 10.1515/jpem.1999.12.4.475. J Pediatr Endocrinol Metab. 1999. PMID: 10417963 Рассмотрение.

  • Стимулирующее рост взаимодействие IGF-II с рецептором инсулина во время эмбрионального развития мыши.

    Луви А., Акчили Д., Эфстратиадис А. Луви А. и др. Дев биол. 1997 г., 1 сентября; 189(1):33–48. doi: 10.1006/dbio.1997.8666. Дев биол. 1997. PMID: 9281335

  • Роль инсулина и инсулиноподобного фактора роста-I в старении млекопитающих.

    Ричардсон А., Лю Ф., Адамо М.Л., Ван Реммен Х., Нельсон Дж.Ф. Ричардсон А. и соавт. Best Pract Res Clin Endocrinol Metab. 2004 г., сен; 18 (3): 393–406. doi: 10.1016/j.beem.2004.02.002. Best Pract Res Clin Endocrinol Metab. 2004. PMID: 15261845 Рассмотрение.

  • Мини-обзор: тканеспецифическое и генерализованное нацеливание генов igf1 и igf1r и их роль в физиологии инсулиноподобного фактора роста.

    Батлер А.А., Леройт Д. Батлер А.А. и соавт. Эндокринология. 2001 г., май; 142 (5): 1685-8. дои: 10.1210/эндо.142.5.8148. Эндокринология. 2001. PMID: 11316729 Рассмотрение.

  • Мутанты мышей, лишенные рецептора IGF типа 2 (IGF2R), спасены от перинатальной летальности на нулевом фоне Igf2 и Igf1r.

    Людвиг Т., Эггеншвилер Дж., Фишер П., Д'Эрколе А.Дж., Давенпорт М.Л., Эфстратиадис А. Людвиг Т. и др. Дев биол. 1996 1 августа; 177(2):517-35. doi: 10.1006/dbio.1996.0182. Дев биол. 1996. PMID: 8806828

Посмотреть все похожие статьи

Цитируется

  • Влияние четырех недель хиропрактики на биомаркеры крови у взрослых с хроническим инсультом: вторичные результаты рандомизированного контролируемого исследования.

    Хаавик Х., Ниази И.К., Амджад И., Кумари Н., Рашид У., Дюр Дж., Навид М.С., Трагер Р.Дж., Шафик М., Холт К. Хаавик Х. и др. Дж. Клин Мед. 2022 17 декабря; 11 (24): 7493. doi: 10.3390/jcm11247493. Дж. Клин Мед. 2022. PMID: 36556107 Бесплатная статья ЧВК.

  • Роль инсулина и препаратов на основе инкретинов при раке желчевыводящих путей: эпидемиологические и экспериментальные данные.

    Сунь Х, Ци Х. Сан Х. и др. Дисков Онкол. 2022 7 августа; 13 (1): 70. doi: 10.1007/s12672-022-00536-8. Дисков Онкол. 2022. PMID: 35933633 Бесплатная статья ЧВК. Рассмотрение.

  • Экспериментально индуцированная гиперинсулинемия не может вызвать синдром поликистозных яичников у самок макак-резусов.

    Чжоу Р. , Брунс С.М., Берд И.М., Кемниц Д.В., Дюмесик Д.А., Эбботт Д.Х. Чжоу Р. и др. Int J Mol Sci. 2022 27 февраля; 23 (5): 2635. дои: 10.3390/ijms23052635. Int J Mol Sci. 2022. PMID: 35269778 Бесплатная статья ЧВК.

  • Колострогенез: роль и механизм бычьего Fc-рецептора новорожденных (FcRn).

    Baumrucker CR, Macrina AL, Bruckmaier RM. Baumrucker CR и соавт. J Биол. неоплазия молочной железы. 2021 дек; 26(4):419-453. doi: 10.1007/s10911-021-09506-2. Epub 2022 26 января. J Биол. неоплазия молочной железы. 2021. PMID: 35080749 Рассмотрение.

  • Инсулин через 100  лет — является ли перебалансировка его действия ключом к борьбе с болезнями, связанными с ожирением?

    Бриерли Г.В., Семпл РК. Брайерли Г. В. и соавт. Dis Model Mech. 2021 1 ноября; 14 (11): dmm049340. doi: 10.1242/dmm.049340. Epub 2021 29 ноября. Dis Model Mech. 2021. PMID: 34841432 Бесплатная статья ЧВК.

Просмотреть все статьи "Цитируется по"

Типы публикаций

термины MeSH

вещества

Грантовая поддержка

  • DK-57539/DK/NIDDK NIH HHS/США
  • DK-58282/DK/NIDDK NIH HHS/США

Понимание инсулина и его рецептора по их трехмерным структурам

1. Abel J.J. Кристаллический инсулин. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1926;12(2):132–136. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

2. Abel JJ, Geiling E.M.K., Rouiller C.A., Bell F.K., Wintersteiner O. Кристаллический инсулин. Журнал фармакологии и экспериментальной терапии. 1927; 31 (1): 65–85. [Google Scholar]

3. Кроуфут Д. Рентгеновские снимки монокристаллов инсулина. Природа. 1935; 135: 591–592. [Google Scholar]

4. Кроуфут Д., Робинсон Р. Кристаллическая структура инсулина I. Исследование воздушно-сухих кристаллов инсулина. Труды Королевского общества A: Математические, физические и технические науки. 1938;164(919):580–602. [Google Scholar]

5. Кроуфут Д., Райли Д. Рентгеновские измерения влажных кристаллов инсулина. Природа. 1939;144(3659):1011–1012. [Google Scholar]

6. Адамс М.Дж., Бланделл Т.Л., Додсон Э.Дж., Додсон Г.Г., Виджаян М., Бейкер Э.Н. Структура ромбоэдрических 2 кристаллов цинк-инсулина. Природа. 1969; 224(5218):491–495. [Google Scholar]

7. Lou M., Garrett T.P., McKern N.M., Hoyne P.A., Epa VC, Bentley J.D. Первые три домена рецептора инсулина структурно отличаются от рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 в областях, управляющих лигандом. специфика. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 2006;103(33):12429–12434. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

8. МакКерн Н.М., Лоуренс М.С., Стрельцов В.А., Лу М.З., Адамс Т.Е., Ловреч Г.О. Структура эктодомена рецептора инсулина имеет складчатую конформацию. Природа. 2006;443(7108):218–221. [PubMed] [Google Scholar]

9. Ментинг Дж. Г., Уиттакер Дж., Маргеттс М. Б., Уиттакер Л. Дж., Конг Г. К.-В., Смит Б. Дж. Как инсулин задействует свой основной сайт связывания на рецепторе инсулина. Природа. 2013;493(7431):241–245. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

10. Menting J.G., Yang Y., Chan S.J., Phillips N.B., Smith B.J., Whittaker J. Защитный шарнир в инсулине открывается, чтобы обеспечить взаимодействие с рецептором. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 2014;111(33):E3395–E3404. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

11. Gutmann T., Kim K.H., Grzybek M., Walz T., Coskun Ü. Визуализация индуцированной лигандом трансмембранной передачи сигналов в полноразмерном рецепторе инсулина человека. Журнал клеточной биологии. 2018; 217(5):1643–1649.. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

12. Скапин Г., Дандей В.П., Чжан З., Просисе В., Хруза А., Келли Т. Структура комплекса инсулиновый рецептор-инсулин по одночастичной крио-ЭМ анализ. Природа. 2018;556(7699):122–125. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

13. Weis F., Menting JG, Margetts MB, Chan SJ, Xu Y., Tennagels N. Сигнальная конформация эктодомена рецептора инсулина. Связь с природой. 2018;9(1):4420. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Учикава Э., Чой Э., Шан Г., Ю Х., Бай Х.-к. Механизм активации рецептора инсулина, выявленный с помощью крио-ЭМ структуры полностью лигандированного комплекса рецептор-лиганд. электронная жизнь. 2019;8 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15. Гутманн Т., Шефер И.Б., Пуджари С., Бранкачк Б., Ваттулайнен И., Штраус М. Крио-ЭМ структура полной и лигандной -насыщенный эктодомен рецептора инсулина. Журнал клеточной биологии. 2020;219(1) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

16. Xiong X., Menting J.G., Disotuar M.M., Smith N.A., Delaine C.A., Ghabash G. Структурно минимизированный, но полностью активный инсулин, основанный на принципах инсулина яда конусной улитки. Структурная и молекулярная биология природы. 2020;27(7):615–624. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

17. NobelPrize.org . 1958. Фредерик Сенгер - Нобелевская лекция. Нобель Медиа АБ. [Google Scholar]

18. NobelPrize.org . 1980. Фредерик Сенгер - Нобелевская лекция. Нобель Медиа АБ. [Академия Google]

19. NobelPrize.org . 1962. Макс Ф. Перуц - Нобелевская лекция. Нобель Медиа АБ. [Google Scholar]

20. Коэн С.Н., Чанг А.С., Бойер Х.В., Хеллинг Р.Б. Конструирование биологически функциональных бактериальных плазмид in vitro. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1973;70(11):3240–3244. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

21. NobelPrize.org . 2017. Ричард Хендерсон - Нобелевская лекция. Нобель Медиа АБ. [Академия Google]

22. NobelPrize.org . 2017. Жак Дюбоше – Нобелевская лекция. Нобель Медиа АБ. [Google Scholar]

23. NobelPrize.org . 2017. Иоахим Франк – Нобелевская лекция. Нобель Медиа АБ. [Google Scholar]

24. Сангер Ф., Таппи Х. Аминокислотная последовательность в фенилаланильной цепи инсулина. 1. Идентификация низших пептидов из неполных гидролизатов. Биохимический журнал. 1951; 49(4):463–481. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25. Сангер Ф., Таппи Х. Аминокислотная последовательность в фенилаланильной цепи инсулина. 2. Исследование пептидов из ферментативных гидролизатов. Биохимический журнал. 1951;49(4):481–490. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

26. Sanger F., Thompson E.O. Аминокислотная последовательность в глицильной цепи инсулина. I. Идентификация низших пептидов из неполных гидролизатов. Биохимический журнал. 1953; 53 (3): 353–366. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

27. Sanger F., Thompson E.O. Аминокислотная последовательность в глицильной цепи инсулина. II. Исследование пептидов из ферментативных гидролизатов. Биохимический журнал. 1953; 53 (3): 366–374. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28. Ryle A.P., Sanger F., Smith L.F., Kitai R. Дисульфидные связи инсулина. Биохимический журнал. 1955; 60 (4): 541–556. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

29. Штайнер Д.Ф., Каннингем Д., Спигельман Л., Атен Б. Биосинтез инсулина: свидетельство существования предшественника. Наука. 1967; 157 (789): 697–700. [PubMed] [Google Scholar]

30. Смикенс С.П., Авруч А.С., ЛаМендола Дж., Чан С.Дж., Штайнер Д.Ф. Идентификация кДНК, кодирующей вторую предполагаемую конвертазу прогормона, связанную с PC2, в клетках AtT20 и островках Лангерганса. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1991;88(2):340–344. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

31. Rouillé Y., Duguay S.J., Lund K., Furuta M. , Gong Q., Lipkind G. Механизмы протеолитического процессинга в биосинтезе нейроэндокринных пептидов: субтилизин -подобные пропротеинконвертазы. Границы нейроэндокринологии. 1995;16(4):322–361. [PubMed] [Google Scholar]

32. Smith G.D., Pangborn WA, Blessing R.H. Структура человеческого инсулина T6 при разрешении 1,0 Å. Acta Crystallographica D Биологическая кристаллография. 2003;59(3): 474–482. [PubMed] [Google Scholar]

33. Бланделл Т., Додсон Г., Ходжкин Д., Меркола Д. Инсулин: структура в кристалле и ее отражение в химии и биологии. Достижения в области химии белков. 1972; 26: 279–286. 286а, 287-402. [Google Scholar]

34. Markussen J., Diers I., Engesgaard A., Hansen M.T., Hougaard P., Langkjaer L. Растворимые производные инсулина пролонгированного действия. II. Степень протракции и кристаллизуемости инсулинов, замещенных в положениях А17, В8, В13, В27 и В30. Белковая инженерия. 1987;1(3):215–223. [PubMed] [Google Scholar]

35. Bentley G.A., Brange J. , Derewenda Z., Dodson E.J., Dodson G.G., Markussen J. Роль B13 Glu в сборке инсулина. Гексамерная структура рекомбинантного мутантного (B13 Glu-->Gln) инсулина. Журнал молекулярной биологии. 1992;228(4):1163–1176. [PubMed] [Google Scholar]

36. Бланделл Т.Л., Катфилд Дж.Ф., Катфилд С.М., Додсон Э.Дж., Додсон Г.Г., Ходжкин Д.К. Положения атомов в ромбоэдрических кристаллах 2-цинкового инсулина. Природа. 1971; 231 (5304): 506–511. [PubMed] [Академия Google]

37. Конлон Дж. М. Эволюция молекулы инсулина: взгляд на структуру-активность и филогенетические отношения. Пептиды. 2001;22(7):1183–1193. [PubMed] [Google Scholar]

38. De Meyts P., Whittaker J. Структурная биология рецепторов инсулина и IGF1: последствия для дизайна лекарств. Nature Reviews Drug Discovery. 2002;1(10):769–783. [PubMed] [Google Scholar]

39. Де Мейтс П. Инсулин и его рецептор: структура, функция и эволюция. Биоэссе. 2004;26(12):1351–1362. [PubMed] [Академия Google]

40. Mayer J. P., Zhang F., DiMarchi R.D. Структура и функция инсулина. Биополимеры. 2007;88(5):687–713. [PubMed] [Google Scholar]

41. Пуллен Р.А., Линдси Д.Г., Вуд С.П., Тикл И.Дж., Бланделл Т.Л., Воллмер А. Рецепторно-связывающая область инсулина. Природа. 1976; 259 (5542): 369–373. [PubMed] [Google Scholar]

42. Тагер Х., Томас Н., Ассоян Р., Рубинштейн А., Саеков М., Олефски Дж. Полусинтез и биологическая активность свиного [LeuB24]инсулина и [LeuB25]инсулина. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1980;77(6):3181–3185. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

43. Ассоян Р.К., Томас Н.Е., Кайзер Э.Т., Тагер Х.С. [LeuB24]инсулин и [AlaB24]инсулин: измененные структуры и клеточный процессинг B24-замещенных аналогов инсулина. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1982;79(17):5147–5151. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

44. Nakagawa S.H., Tager H.S. Роль боковой цепи фенилаланина B25 в управлении взаимодействием инсулина с его рецептором. Стерические и конформационные эффекты. Журнал биологической химии. 1986;261(16):7332–7341. [PubMed] [Google Scholar]

45. Мирмира Р.Г., Тагер Х.С. Роль боковой цепи фенилаланина B24 в направлении взаимодействия инсулина с его рецептором. Важность конформации основной цепи. Журнал биологической химии. 1989;264(11):6349–6354. [PubMed] [Google Scholar]

46. Мирмира Р.Г., Накагава С.Х., Тагер Х.С. Значение характера и конфигурации остатков B24, B25 и B26 во взаимодействиях инсулин-рецептор. Журнал биологической химии. 1991;266(3):1428–1436. [PubMed] [Google Scholar]

47. Мирмира Р.Г., Тагер Х.С. Расположение боковой цепи фенилаланина B25 во время взаимодействия инсулин-рецептор и инсулин-инсулин. Биохимия. 1991;30(33):8222–8229. [PubMed] [Google Scholar]

48. Kristensen C., Kjeldsen T., Wiberg FC, Schäffer L., Hach M., Havelund S. Аланин-сканирующий мутагенез инсулина. Журнал биологической химии. 1997;272(20):12978–12983. [PubMed] [Google Scholar]

49. Kurose T., Pashmforoush M., Yoshimasa Y., Carroll R., Schwartz G.P., Burke G.T. Сшивание производного инсулина азидофенилаланина B25 с карбоксиконцевой областью α-субъединицы рецептора инсулина. Идентификация нового инсулинсвязывающего домена в рецепторе инсулина. Журнал биологической химии. 1994;269(46):29190–29197. [PubMed] [Google Scholar]

50. Huang K., Chan SJ, Hua QX, Chu YC, Wang RY, Klaproth B. А-цепь инсулина контактирует со вставочным доменом инсулинового рецептора. Фотосшивание и мутагенез расщелины, связанной с диабетом. Журнал биологической химии. 2007; 282:35337–35349. [PubMed] [Google Scholar]

51. Huang K., Xu B., Hu SQ, Chu YC, Hua Q.X., Qu Y. Как связывается инсулин: α-спираль B-цепи контактирует с β-спиралью L1 рецептор инсулина. Журнал молекулярной биологии. 2004;341(2):529–550. [PubMed] [Google Scholar]

52. Xu B., Hu SQ, Chu YC, Huang K., Nakagawa S.H., Whittaker J. Мутации инсулина, связанные с диабетом: последовательные остатки в цепи B контактируют с отдельными доменами инсулина. рецептор. Биохимия. 2004;43(26):8356–8372. [PubMed] [Google Scholar]

53. Гэвин Дж. Р., 3-й, Горден П., Рот Дж., Арчер Дж. А., Бьюэлл Д. Н. Характеристики инсулинового рецептора лимфоцитов человека. Журнал биологической химии. 1973;248(6):2202–2207. [PubMed] [Академия Google]

54. Де Мейтс П., Рот Дж., Невилл Д.М., младший, Гэвин Дж.Р., 3-й, Лесняк М.А. Взаимодействие инсулина с его рецепторами: экспериментальные доказательства негативной кооперативности. Коммуникации биохимических и биофизических исследований. 1973; 55 (1): 154–161. [PubMed] [Google Scholar]

55. Де Мейтс П., Ван Обберген Э., Рот Дж., Воллмер А., Бранденбург Д. Картирование остатков, ответственных за отрицательную кооперативность рецептор-связывающей области инсулина. Природа. 1978; 273 (5663): 504–509.. [PubMed] [Google Scholar]

56. Schäffer L. Модель связывания инсулина с рецептором инсулина. Европейский журнал биохимии. 1994;221(3):1127–1132. [PubMed] [Google Scholar]

57. De Meyts P. Структурная основа связывания рецепторов инсулина и инсулиноподобного фактора роста-I и отрицательной кооперативности, а также ее отношение к митогенной и метаболической передаче сигналов. Диабетология. 1994; 2 (37 Дополнение): S135–S148. [PubMed] [Google Scholar]

58. Дженсен А.-М. Копенгагенский университет; Копенгаген, Дания: 2000. Анализ взаимосвязей структура-активность молекулы инсулина с помощью аланинового сканирующего мутагенеза. Дипломная работа. [Академия Google]

59. Derewenda U., Derewenda Z., Dodson E.J., Dodson G.G., Bing X., Markussen J. Рентгеновский анализ одноцепочечной молекулы инсулина, связанной пептидом B29-A1. Совершенно неактивный аналог. Журнал молекулярной биологии. 1991;220(2):425–433. [PubMed] [Google Scholar]

60. Нанджо К., Санке Т., Мияно М., Окаи К., Сова Р., Кондо М. Диабет из-за секреции структурно аномального инсулина (инсулин Вакаяма). Клинико-функциональные характеристики инсулина [LeuA3]. Журнал клинических исследований. 1986;77(2):514–519. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

61. Wan Z.L., Huang K., Xu B., Hu S.Q., Wang S., Chu Y.C. Связанные с диабетом мутации человеческого инсулина: кристаллическая структура и исследования фотосшивки варианта инсулина с А-цепью Wakayama . Биохимия. 2005;44(13):5000–5016. [PubMed] [Google Scholar]

62. Shoelson S., Fickova M., Haneda M., Nahum A., Musso G., Kaiser E.T. Идентификация мутантного человеческого инсулина, который, по прогнозам, содержит замену серина на фенилаланин. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1983;80(24):7390–7394. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

63. Hua Q.X., Shoelson S.E., Inouye K., Weiss M.A. Парадоксальная структура и функция мутантного человеческого инсулина, связанного с сахарным диабетом. Труды Национальной академии наук США. 1993;90(2):582–586. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

64. Hua Q.X., Shoelson S.E., Kochoyan M., Weiss M.A. Связывание рецепторов переопределено структурным переключением в мутантном человеческом инсулине. Природа. 1991;354(6350):238–241. [PubMed] [Академия Google]

65. Бентли Г., Додсон Э., Додсон Г., Ходжкин Д., Меркола Д. Структура инсулина в 4-цинковом инсулине. Природа. 1976; 261 (5556): 166–168. [PubMed] [Google Scholar]

66. Вайс М.А. Структура и функция инсулина: расшифровка перехода TR. Витамины и гормоны. 2009;80:33–49. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

67. Левин Р., Гольдштейн М., Клейн С., Хаддлстун Б. Действие инсулина на распределение галактозы у выпотрошенных собак после нефрэктомии. Журнал биологической химии. 1949;179(2):985. [PubMed] [Google Scholar]

68. House PD, Weidemann MJ Характеристика [125 I]-инсулинсвязывающей фракции плазматической мембраны печени крысы. Коммуникации биохимических и биофизических исследований. 1970;41(3):541–548. [PubMed] [Google Scholar]

69. Freychet P., Roth J., Neville DM, Jr. Монойодоинсулин: демонстрация его биологической активности и связывания с жировыми клетками и мембранами печени. Коммуникации биохимических и биофизических исследований. 1971;43(2):400–408. [PubMed] [Академия Google]

70. Freychet P., Roth J., Neville DM, Jr. Рецепторы инсулина в печени: специфическое связывание (125 I) инсулина с плазматической мембраной и его связь с биологической активностью инсулина. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1971; 68 (8): 1833–1837. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

71. Cuatrecasas P. Разоблачение рецепторов инсулина в жировых клетках и мембранах жировых клеток. Нарушение мембранных липидов. Журнал биологической химии. 1971;246(21):6532–6542. [PubMed] [Google Scholar]

72. Cuatrecasas P. Взаимодействия инсулин-рецептор в клетках жировой ткани: прямое измерение и свойства. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1971; 68 (6): 1264–1268. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

73. Cuatrecasas P. Свойства рецептора инсулина, выделенного из мембран печени и жировых клеток. Журнал биологической химии. 1972;247(7):1980–1991. [PubMed] [Академия Google]

74. Massague J., Pilch P.F., Чех М.П. Электрофоретическое разрешение трех основных структур рецепторов инсулина с уникальной стехиометрией субъединиц. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1980;77(12):7137–7141. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

75. Касуга М., Хедо Дж. А., Ямада К. М., Кан К. Р. Структура рецептора инсулина и его субъединиц. Доказательства множественных нередуцированных форм и 210 000 возможных прорецепторов. Журнал биологической химии. 1982;257(17):10392–10399. [PubMed] [Google Scholar]

76. Эбина Ю., Эллис Л., Ярнагин К., Эдери М., Граф Л., Клаузер Э. кДНК рецептора инсулина человека: структурная основа для трансмембранной передачи сигналов, активируемой гормонами. Клетка. 1985;40(4):747–758. [PubMed] [Google Scholar]

77. Ульрих А., Белл Дж.Р., Чен Э.Ю., Эррера Р., Петруцелли Л.М., Дулл Т.Дж. Рецептор инсулина человека и его связь с семейством тирозинкиназ онкогенов. Природа. 1985; 313 (6005): 756–761. [PubMed] [Академия Google]

78. Sparrow L.G., Lawrence M.C., Gorman J.J., Strike P.M., Robinson C.P., McKern N.M. N-связанные гликаны инсулинового рецептора человека и их распределение по кристаллической структуре. Белки: структура, функции и биоинформатика. 2008; 71: 426–439. [PubMed] [Google Scholar]

79. Эллеман Т.С., Френкель М.Дж., Хойн П.А., МакКерн Н.М., Косгроув Л., Хьюиш Д.Р. Мутационный анализ сайтов N-гликозилирования рецептора инсулина человека. Биохимический журнал. 2000;347(3):771–779.. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

80. Bajaj M., Waterfield MD, Schlessinger J., Taylor W.R., Blundell T. О третичной структуре внеклеточных доменов эпидермального фактора роста и рецепторов инсулина. Биохимика и биофизика Acta. 1987;916(2):220–226. [PubMed] [Google Scholar]

81. Marino-Buslje C., Mizuguchi K., Siddle K., Blundell T.L. Третий домен фибронектина типа III во внеклеточной области семейства рецепторов инсулина. Письма ФЭБС. 1998;441(2):331–336. [PubMed] [Google Scholar]

82. Малхерн Т.Д., Букер Г.В., Косгроув Л. Третий домен фибронектина типа III в рецепторах инсулинового семейства. Тенденции биохимических наук. 1998;23(12):465–466. [PubMed] [Google Scholar]

83. Ward C.W. Члены семейства рецепторов инсулина содержат три домена фибронектина типа III. Факторы роста. 1999;16(4):315–322. [PubMed] [Google Scholar]

84. Seino S., Bell G.I. Альтернативный сплайсинг матричной РНК инсулинового рецептора человека. Коммуникации биохимических и биофизических исследований. 1989;159(1):312–316. [PubMed] [Google Scholar]

85. Schäffer L., Ljungqvist L. Идентификация дисульфидного мостика, соединяющего альфа-субъединицы внеклеточного домена рецептора инсулина. Коммуникации биохимических и биофизических исследований. 1992;189(2):650–653. [PubMed] [Google Scholar]

86. Sparrow L.G., McKern NM, Gorman JJ, Strike PM, Robinson CP, Bentley JD. Дисульфидные связи в C-концевых доменах эктодомена рецептора инсулина человека. Журнал биологической химии. 1997;272(47):29460–29467. [PubMed] [Google Scholar]

87. Торнквист Х.Е., Гунсалус Дж.Р., Неменофф Р.А., Фракелтон А.Р., Пирс М.В., Авруч Дж. Идентификация остатков тирозина рецептора инсулина, подвергающихся инсулин-стимулируемому фосфорилированию в интактных клетках гепатомы крысы. Журнал биологической химии. 1988;263(1):350–359. [PubMed] [Google Scholar]

88. Таваре Дж.М., О'Брайен Р.М., Сиддл К., Дентон Р.М. Анализ сайтов фосфорилирования инсулиновых рецепторов в интактных клетках с помощью двумерного картирования фосфопептидов. Биохимический журнал. 1988;253(3):783–788. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

89. White MF, Shoelson SE, Keutmann H., Kahn CR. Каскад аутофосфорилирования тирозина в бета-субъединице активирует фосфотрансферазу рецептора инсулина. Журнал биологической химии. 1988;263(6):2969–2980. [PubMed] [Google Scholar]

90. Коханский Р.А. Автофосфорилирование инсулиновых рецепторов. I. Кинетика автофосфорилирования нативного рецептора и его цитоплазматического киназного домена. Биохимия. 1993;32(22):5766–5772. [PubMed] [Google Scholar]

91. Леммон М.А., Шлессингер Дж. Передача сигналов клетками рецепторными тирозинкиназами. Клетка. 2010;141(7):1117–1134. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

92. Хаббард С.Р., Вей Л., Эллис Л., Хендриксон В.А. Кристаллическая структура тирозинкиназного домена инсулинового рецептора человека. Природа. 1994;372(6508):746–754. [PubMed] [Google Scholar]

93. Li S., Covino N.D., Stein E.G., Till J.H., Hubbard S.R. Структурные и биохимические доказательства аутоингибирующей роли тирозина 984 в околомембранной области рецептора инсулина. Журнал биологической химии. 2003;278(28):26007–26014. [PubMed] [Google Scholar]

94. Smith B.J., Huang K., Kong G., Chan S.J., Nakagawa S., Menting J.G. Структурное разрешение тандемного гормонсвязывающего элемента в рецепторе инсулина и его значение для разработки пептидных агонистов. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 2010;107(15):6771–6776. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

95. Croll T.I., Smith B.J., Margetts M.B., Whittaker J., Weiss M.A., Ward C.W. Структура эктодомена рецептора инсулина человека с более высоким разрешением: мультимодальное включение вставочного домена. Структура. 2016;24(3):469–476. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

96. Frattali AL, Treadway JL, Pessin JE Трансмембранная передача сигналов киназой рецептора инсулина человека. Связь между транс- и цис-аутофосфорилированием внутримолекулярной бета-субъединицы и активацией субстратной киназы. Журнал биологической химии. 1992;267(27):19521–19528. [PubMed] [Google Scholar]

97. Markussen J., Halstrøm J., Wiberg F.C., Schäffer L. Иммобилизованный инсулин для высокопроизводительной аффинной хроматографии инсулиновых рецепторов. Журнал биологической химии. 1991;266(28):18814–18818. [PubMed] [Google Scholar]

98. Xu Y., Kong GK-W., Menting JG, Margetts MB, Delaine CA, Jenkin LM. Как лиганд связывается с рецептором инсулиноподобного фактора роста 1 типа. Связь с природой. 2018;9(1):821. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

99. Адамс Т. Е., Эпа В. С., Гарретт Т. П., Уорд К. В. Структура и функция рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 типа. Клеточные и молекулярные науки о жизни. 2000;57(7):1050–1093. [PubMed] [Google Scholar]

100. Флорес-Риверос Дж. Р., Сибли Э., Кастелик Т., Лейн М. Д. Фосфорилирование субстрата, катализируемое тирозинкиназой рецептора инсулина. Кинетическая корреляция с аутофосфорилированием определенных сайтов в бета-субъединице. Журнал биологической химии. 1989;264(36):21557–21572. [PubMed] [Академия Google]

101. Чан С.Дж., Накагава С., Штайнер Д.Ф. Анализ комплементации показывает, что инсулин сшивает обе α-субъединицы в укороченном димере рецептора инсулина. Журнал биологической химии. 2007;282(18):13754–13758. [PubMed] [Google Scholar]

102. Williams PF, Mynarcik D.C., Yu GQ, Whittaker J. Картирование сайта связывания Nh3-концевого лиганда рецептора инсулина с помощью аланинового сканирующего мутагенеза. Журнал биологической химии. 1995;270(7):3012–3016. [PubMed] [Академия Google]

103. Mynarcik D.C., Yu G.Q., Whittaker J. Аланин-сканирующий мутагенез С-концевого лиганд-связывающего домена α-субъединицы рецептора инсулина. Журнал биологической химии. 1996;271(5):2439–2442. [PubMed] [Google Scholar]

104. Кристенсен С., Андерсен А.С., Остергаард С., Хансен П.Х., Брандт Дж. Функциональное восстановление сайта связывания рецептора инсулина из несвязывающих фрагментов рецептора. Журнал биологической химии. 2002;277(21):18340–18345. [PubMed] [Академия Google]

105. Menting J.G., Ward C.W., Margetts M.B., Lawrence M.C. Термодинамическое исследование связывания лиганда с первыми тремя доменами рецептора инсулина человека: взаимосвязь между С-концевым пептидом α-цепи рецептора и пептидами-миметиками инсулина сайта 1. Биохимия. 2009;48(23):5492–5500. [PubMed] [Google Scholar]

106. Hoyne P.A., Cosgrove L.J., McKern N.M., Bentley J.D., Ivancic N., Elleman T.C. Высокоаффинное связывание инсулина с помощью внеклеточного домена растворимого рецептора инсулина, слитого с лейциновой молнией. Письма ФЭБС. 2000;479(1–2): 15–18. [PubMed] [Google Scholar]

107. Крук А., Кумар С., Лэйнг И., Боултон А.Дж., Васс Дж.А., О'Рахилли С. Молекулярное сканирование гена рецептора инсулина при синдромах резистентности к инсулину. Сахарный диабет. 1994;43(3):357–368. [PubMed] [Google Scholar]

108. Roach P., Zick Y., Formisano P., Accili D., Taylor S.I., Gorden P. Новая мутация гена рецептора инсулина человека уникальным образом ингибирует связывание инсулина без нарушения посттрансляционной обработки. Сахарный диабет. 1994;43(9):1096–1102. [PubMed] [Google Scholar]

109. Hart LM, Lindhout D., Van der Zon GC, Kayserilli H., Apak MY, Kleijer WJ Мутантный рецептор инсулина (Asp 707 → Ala), вовлеченный в лепреконизм, обрабатывается и транспортируется на клеточную поверхность, но не может связывать инсулин. Журнал биологической химии. 1996;271(31):18719–18724. [PubMed] [Google Scholar]

110. Сус М.А., Сиддл К., Барон М.Д., Хьюард Дж.М., Луцио Дж.П., Беллатин Дж. Моноклональные антитела, реагирующие с несколькими эпитопами на рецепторе инсулина человека. Биохимический журнал. 1986;235(1):199–208. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

111. Лоуренс С. Ф., Маргеттс М. Б., Ментинг Дж. Г., Смит Н. А., Смит Б. Дж., Уорд К. В. Пептид-миметик инсулина разрушает первичный сайт связывания рецептора инсулина. Журнал биологической химии. 2016; 291:15473–15481. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

112. Whittaker L., Hao C., Fu W., Whittaker J. Высокоаффинное связывание инсулина: инсулин взаимодействует с двумя сайтами связывания лиганда рецептора. Биохимия. 2008;47(48):12900–12909. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

113. Holst P.A. Копенгагенский университет; Копенгаген, Дания: 1999. Взаимодействие инсулина и аналогов инсулина с рецептором инсулина: связь между структурой, кинетикой связывания и биологической функцией. Кандидатская диссертация. [Google Scholar]

114. Lee J., Pilch P.F. Рецептор инсулина: структура, функция и передача сигналов. Американский журнал физиологии. 1994; 266 (2 часть 1): C319–C334. [PubMed] [Академия Google]

115. Shoelson S.E., Lee J., Lynch C.S., Backer J.M., Pilch P.F. Инсулин BpaB25. Фотоактивируемые аналоги, которые количественно сшивают, мечят радиоактивным изотопом и активируют рецептор инсулина. Журнал биологической химии. 1993;268(6):4085–4091. [PubMed] [Google Scholar]

116. Кавран Дж. М., Маккейб Дж. М., Бирн П. О., Коннахер М. К., Ван З., Рамек А. Как ИФР-1 активирует свой рецептор. Элиф. 2014;3 [Google Scholar]

117. Киселев В.В., Верстейхе С., Гоген Л., Де Мейтс П. Модель гармонического осциллятора аллостерического связывания и активации рецепторов инсулина и IGF1. Молекулярная системная биология. 2009 г.;5:243. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

118. Li Q., ​​Wong Y.L., Kang C. Структура раствора трансмембранного домена рецептора инсулина в мицеллах детергента. Биохимика и биофизика Acta.

Learn more